Según informa el CSIC, se ha desentrañado la estructura atómica de una proteína esencial para la replicación de los viurs de la familia "Herpesvirida". El equipo trabaja ahora en optimizar los fármacos contra la nueva diana.

La proteína forma parte de un complejo proteico llamado terminasa, cuya función es empaquetar el ADN viral dentro de las cápsidas del virus. Mediante experimentos de rayos X realizados en el sincrotrón de Grenoble, los investigadores han descubierto que su estructura tridimensional es muy similar a la del virus del sida, proteína diana del último fármaco aprobado contra esta enfermedad, el raltegravir.

“Creemos que este fármaco puede ser un buen punto de partida para el desarrollo de un nuevo antiviral contra los herpes, ya que hemos visto que esta proteína es similar a la integrasa del virus del sida, por lo que puede ser una buena diana terapéutica”, explicó Miquel Coll, director del estudio e investigador del CSIC en el Instituto de Biología Molecular de Barcelona, además de jefe de programa del Institut de Recerca Biomèdica.

Hasta el momento, se han llevado a cabo ensayos "in vitro" en los que el raltegravir se ha mostrado eficaz en la inhibición de esta proteína. El siguiente paso será realizar estos experimentos "in vivo", para comprobar que, efectivamente, el medicamento es capaz de eliminar o inhibir el virus una vez que éste ya ha infectado la célula.